Las peculiaridades de la proteína muscular mioglobina en focas y ballenas permite a dichos mamíferos marinos almacenar oxígeno suficiente para pasar una hora bajo el agua, publicó la revista Science.
La mioglobina almacena y transporta oxígeno, pero científicos del Institute of Integrative Biology, en la urbe británica de Liverpool, descubrieron que en los mamíferos marinos las altas concentraciones de esa proteína no congestionan al organismo.
En grandes concentraciones, las proteínas tienden a pegarse unas a otras, y siempre nos preguntamos cómo focas y ballenas almacenaban esa proteína en sus músculos sin hacerles perder su funcionalidad, refirió uno de los investigadores, el doctor Michael Berenbrick.
El equipo descubrió que la mioglobina de los mamíferos marinos tiene una carga positiva, lo cual provoca que, al igual que los polos iguales de los imanes, las proteínas se repelan entre sí.
Para el estudio, los expertos extrajeron y compararon mioglobina pura de los músculos de mamíferos terrestres como la vaca, semi-acuáticos como la nutria, y marinos como la ballena.
Al rastrear los cambios en la evolución, el colectivo liderado por Scott Miceta descubrió que los mejores mamíferos buceadores desarrollaron una mioglobina nada adherente, por su unipolaridad.
Para el investigador, este descubrimiento ayuda a entender los cambios ocurridos en los mamíferos durante su evolución de animales de tierra firme a criaturas que habitan en los océanos.
"También nos permite calcular los tiempos de buceo de los ancestros de las ballenas. Podemos ver los fósiles y predecir cuánto tiempo podían bucear", añadió el investigador.
Además, esta enseñanza de la química natural contribuiría al desarrollo de líquidos que podrían usarse como reservas de oxígeno de emergencia para los tejidos de una persona, cuando es imposible hacer una transfusión de sangre.
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